Preguntas de Control para Bioquímica 1


Curso: I6140
4. Ciclo, Carrera QFB
Creditos: 9
Prerrequisito:        Fisiología y Química Orgánica II

Enzimas

Proteínas

- Dibuje un L-aminoácido. ¿Qué significa aminoácido proteinógeno?
- ¿Cómo se puede clasificar los aminoácidos químicamente? ¿Para qué sirven sus grupos funcionales de su cadena lateral?
- ¿Con cuál(es) aminoácido(s) de puede formar un enlace disulfuro? Dibuje su grupo funcional.
- ¿Cuál(es) aminoácido(s) actúa(n) como bufferes de pH (pH fisiológico)?
- ¿Cuál(es) aminoácido(s) puede(n) formar H-puentes (Donador/Acceptor)?
- ¿Cuáles son las características de un enlace peptídico?
- ¿Qué significa estructura primaria de una proteína?
- ¿Qué significa estructura secundaria de una proteína? ¿Cuáles fuerzas estabilizan esta estructura? ¿Cuales motivos se forman?
- ¿Qué significa estructura terciaria de una proteína? ¿Cuáles fuerzas estabilizan esta estructura?
- ¿Qué significa estructura cuaternaria de una proteína? ¿Cuáles fuerzas estabilizan esta estructura?
- ¿Cómo se puede desnaturalizar una proteína? ¿Sobre cuáles fuerzas actúa este efecto?
- ¿Qué son proteínas globulares y qué fibrosas? ¿Qué efecto tiene eso sobre su solubilidad en agua?

Enzimas

- ¿Qué diferencia hay entre un catalizador químico y biológico (= enzima?)
- ¿Cómo/Por qué un catalizador puede accelerar una reacción?
- ¿Que clase de enzimas existen (según IUB)? ¿Qué tipo de reacciones catalizan aminotransferasa, anhidrasa, carboxilasa, descarboxilasa, deshidratasa, deshidrogenasa, epimerasa, esterasa, fosfatasa, fosforilasa, glucosidasa, hidratasa, hidroxilasa, isomerasa, lipasa, mutasa, nucleasa, oxidasa, oxigenasa, peptidasa, proteasa, quinasa, reductasa, sintasa, sintetasa
- Explique la termodinámica de la catálisis enzimática. ¿Qué significa entalpía de activación (ΔG)?
- Explique los modelos "llave y cerradura" y "induced fit" (adjuste inducido). ¿Cómo estos modelos pueden explicar la especifidad de enzimas?
- ¿Cómo la temperatura y el pH influyen la actividad enzimática? ¿Cuáles factores más pueden influir en la actividad enzimática?
- Explique la ecuación de Michaelis-Menten y sus componentes. Dibuje la gráfica de Michaelis-Menten.
- Calcule la KM para v = 90% de vmax
- Compara las ventajas/desventajas entre Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk
- Dibuje la gráfica de Lineweaver-Burk y explique su ecuación.
- ¿Qué significa inhibición competitiva? Dibuje las gráficas de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk para esa inhibición.
- ¿Qué significa inhibición no competitiva? Dibuje las gráficas de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk para esa inhibición.
- ¿Qué significa inhibición incompetitiva? Dibuje las gráficas de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk para esa inhibición.
- ¿Qué significa inhibición mixta? Dibuje las gráficas de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk para esa inhibición.
- Explique el efecto por una inhibición irreversible. De un ejemplo.
- Explique las diferentes niveles de regulación enzimática. Generalmente, ¿cuáles enzimas se puede regular, en qué posiciones de las rutas se puede encontrarlas?
- Qué significa: centro catalítico, centro alostérico, cooperatividad, estado T (tense), estado R (relaxed), efector.
- Cómo un efector puede influir la cinética enzimática? Explique el tipo v y el tipo K.
- Explique el modelo "simétrico" (Monod, Wyman, Changeux: MWC) y el modelo "secuencial" (Koshland, Nemethy, Filmer: KNF)
- Defina: apoenzima, cofactor, holoenzima, coenzima, grupo prostético.
- Explique las funciones de las siguientes coenzimas/cofactores. ¿Para qué tipo de reacciones son necesarios? NAD+, NADP+, FMN, FAD, CoQ, hemo, Fd (ferredoxina y Fe/S-cluster), GSH (glutatión), LA (lipoato), TPP (tiamina-pirofosfato), PLP (piridoxalfosfato), CoA, BTN (biotina).
- Explique los siguientes mecanismos de catálisis con un ejemplo: ácido-base, covalente, con iones metálicos, Redox


Carbohidratos I

Carbohidratos

- ¿Qué son cetosas, aldosas, diastereómeros, enantiómeros, epímeros, anómeros? De un ejemplo. ¿Qué significa mutarrotación?
- Explique la formación de un hemiacetal y hemicetal. ¿Qué son furanosas y piranosas?
- ¿Cómo se transpone un azúcar de la proyección Fischer a la proyección Haworth?
- Explique las reacciones Redox para azúcares: alditol, ácido aldónico, ácido urónico, ácido aldárido. Dibuje cada estructura para Glc. ¿Qué es una lactona?
- ¿Qué son aminoazúcares?
- Explique el enlace glucosídoco. De un ejemplo para un enlace O-glucosídico y N-glucosídico. ¿A qué se refiere con "el enlace glucosídico es metaestable"?
- Explique la basis de la reacción de Fehling.

Glucólisis

- Escribe la ecuación de la glucólisis en general.
- ¿Qué es el objetivo de la glucólisis? ¿Cómo la glucólisis es conectado a otras rutas metabólicas?
- Explique la(s) reaccion(es) de oxidación de la glucólisis: enzima, mecanismo de reacción, coenzimas.
- Cómo se puede reoxidar los equivalentes de reducción reducidas: bajo condiciones aeróbicas y anaeróbicas. ¿De cuál reaccion provienen estos equivalentes reducidas?
- Explique la(s) reaccion(es) de transferencia de fosfato de la glucólisis: enzima, mecanismo de reacción, coenzimas.
- ¿Cuáles enzimas de la glucólisis son reguladas y por qué esas? ¿Cómo funciona su regulación? ¿Cómo el AEC (Adenylate Energy Charge) puede influir la glucólisis?
- ¿Qué significa fosforilación a nivel de sustrato? Explique con un ejemplo.
- Explique el mecanismo de reacción de la aldolasa, Gra-3-Pi-DH, PyrK, LDH. ¿Por qué la reacción de la PyrK es tan exergónica?
- ¿Cuál es la función de la fermentación láctica? ¿En cuáles órganos se puede hacerlo? ¿bajo cuáles condiciones?
- Explique las consecuencias de la desviación de la glucólisis (2,3-P2-Gri mutasa, 2,3-P2-Gri fosfatasa) en los eritrocitos.

PDC y Ciclo de Krebs

- ¿Dónde son la PDC y el TCA ubicadas? ¿De dóndo provienen los sustratos y cómo llegan por allá?
- Explique la reacción de la PDH: descarboxilación, transacetilación, oxidación. Explique las funciones de las coenzimas.
- ¿Cómo la PDH es regulada? ¿Qué ventaja tienen complejos multienzimáticos contra varios enzimas libres?
- ¿Qué es el objetivo del TCA? ¿Qué significa anfibolismo? ¿Cómo el TCA es concetado a otras rutas metabólicas?
- Escribe la ecuación del TCA en general.
- ¿Por qué la reacción de la Cit-sintasa es tan exergónica? Expliquelo, a) por el mecanismo y b) por el punto de vista gobal.
- Explique la(s) reaccion(es) de oxidación del TCA: enzima, mecanismo de reacción, coenzimas.
- ¿Cómo se puede reoxidar los equivalentes de reducción reducidas?
- Explique la(s) reaccion(es) de descarboxilación del TCA: enzima, mecanismo de reacción, coenzimas.
- ¿De dónde provienen los C-átomos del CO2?
- ¿Por qué la Ict-DH no necesita la coenzima TPP para su descarboxilación?
- Explique la(s) reaccion(es) de transferencia de fosfato de la glucólisis: enzima, mecanismo de reacción, coenzimas
- ¿Qué enzimas del TCA son reguladas y por qué esas? ¿Cómo funciona su regulación?
- ¿Para qué sirven (ó por qué son necesarios) las secuencias anapleróticas? De un ejemplo.
- Explique el mecanismo de reacción de la Ict-DH, SuccCoA-sintetasa, Pyr-carboxilasa.
- ¿Qué sustrato puede oxidar una enzima mediante FAD vs NAD+?

Sacáridos

- Dibuje los disacáridos maltosa, sacarosa, lactos, celubiosa, trehalosa. ¿Dónde se puede encontrarlas?
- ¿Cómo es la anotación de poli/di-sacáridos? ¿Qué significa "azúcar no reductor"?
- Explique la degradación de lactosa, Gal (galactosa), sacarosa y Fru
- Explique la intolerancia a fructosa y la galactosemia

Carbohidratos II

Respiración

- Explique los mecanismos de transporte de NADH del citosol a la matriz mitocondrial.
- ¿Cuáles son las condiciones (sine qua non) para la cadena respiratoria y fosforilación oxidativa se lleve a cabo? ¿Qué dice la hipótesis químico-osmótico?
- ¿De qué componentes se constituye el "potencial de la membrana" = PMF (Proton Motive Force) y a cuál membrana se refiere?
- Dibuje la cad. resp. con sus 4 complejos y el flujo de electrones y de una explicación breve. ¿Dónde es la cad. resp. ubicada?
- ¿Cuál es la función de la cad. resp.? ¿Cómo el TCA, la cad. resp. y la fosforil. oxid. son acoplados?
- Explique la función y el funcionamiento de la fosforil. oxid. (ATP-sintasa). ¿Cuánta energía es necesita la ATP-sintasa en regenerar 1 ATP?
- ¿Por qué no es una buena manera decir a la ATP-sintasa "complejo V"?
- ¿Cuántos H+ se bombea con la reoxidación de un NADH vs. FADH2? ¿Cuántos ATP se puede regenerar con eso?
- Calcule, cuantos ATP se puede regenerar por la oxidación completa de Glc vs. su fermentación. Mencione las enzimas involucradas.
- ¿Cuáles sustancias inhiben el complejo I, III y IV, respectivamente? ¿Qué sería el efecto (consumo de O2)?
- ¿Cuáles sustancias inhiben los procesos del transporte importantes para la respiración/fosforilación oxidativa? ¿Cuáles sustancias hacen transportes inoportunos? ¿Qué sería el efecto (consumo de O2)?
- ¿Cuál es la función de la termogenina? ¿Dónde lo encontramos (órgano y orgánulo)? ¿Cuándo y cómo lo activamos? ¿Cuál es el efecto de la termogenina sobre la célula?
- ¿Qué significa "ROS"? ¿A cuáles sustancias se refieren con "ROS"? ¿De dónde provienen los ROS? ¿Qué tipo de daño hacen los "ROS"?
- ¿Qué intoxicaciones y enfermedades son relacionados con pertubaciones de la cadena respiratoria/fosforilación oxidativa?

Gluconeogénesis

- ¿Para qué la gluconeogénesis es importante? ¿Cuáles órganos pueden realizarla?
- ¿Cuáles son las reacciones claves para la gluconeogénesis? Explique su mecanismo. ¿En cuál orgánulo se encuentra?
- ¿Por qué el organismo requiere la gluconeogénesis? ¿Bajo cuáles condiciones se lo realiza?
- ¿Cómo la célula puede distinguir, que un Pyr proviene de un Lac o de una Ala para realizar gluconeogénesis?
- ¿Cuánta energía cuesta la gluconeogénesis? ¿De dónde proviene esa energía?
- ¿Cómo la célula regula entre glucólisis y gluconeogénesis?
- Explique el ciclo de Cori. ¿Para qué lo sirve?
- Haga un balance energético del ciclo de Cori: enlista las enzimas involucradas en reacciones (gasto/ganancia de equ. de ATP y reducción, respectivamente).

Glucógeno

- ¿Qué es glucógeno? ¿Por qué la célula almacena glucógeno y no Glc?
- Dibuje glucógeno (estrucuralmente, nombre sus partes). Dibuje los enlaces del glucógeno? ¿Por qué el glucógeno es ramificado?
- ¿Cuáles órganos pueden sintetizar glucógeno? ¿Qué es el objetivo para cada órgano?
- Explique los mecanismos de las reacciones de la síntesis del glucógeno. ¿Qué es "Glc activada"?
- ¿Cómo el músculo vs. el hígado degrada glucógeno? Explique los mecanismos de reacciones.
- ¿Cuánta energía gana el músculo por degradar glucógeno? ¿Cuánta energía cuesta la síntesis de glucógeno?
- ¿Cómo la célula regula la degradación de glucógeno?
- Explique la causa de tres enfermedades relacionadas al metabolismo del glucógeno: defecto enzimatica, efecto (consecuencia) para el paciente, terapia.

Ruta de Pentosa-fosfato

- ¿Qué es el objetivo de la ruta de PenPi?
- Escribe la ecuación de la ruta de PenPi en general.
- Dibuje la(s) reaccion(es) de oxidación de la ruta de PenPi.
- Explique las diferentes fases de la ruta de PenPi.
- ¿Cómo es la ruta de PenPi regulada?
- Explique la causa de una enfermedad relacionado a la ruta de PenPi.

Resumen Carbohidratos

- ¿En cuál(es) reacciones se requiere NAD+?
- ¿En cuál(es) reacciones se requiere TPP?
- ¿En cuál(es) reacciones se requiere BTN?
- ¿Cuáles enzimas catalizan reacciones de a) oxidación, b) descarboxilación, c) fosforilación a nivel de sustrato?
- ¿Cuáles metabolitos tienen la glucólisis y la Ruta de PenPi en común?
- ¿Qué es la diferencia (funcionalmente) entre NAD+ y NADP+?







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Last modified: 18.06.2014